You are here

BÖBREK SU KANALLARI

RENAL WATER CHANNELS

Journal Name:

Publication Year:

Abstract (Original Language): 
BÖBREK "SU KANALLARI" Suyun hücre membranından geçişinin moleküler düzeyde gösterilmesi, membrandaki su kanallarının ortaya çıkartılması ile gündeme gelmiştir. Su kanallarının fizyolojisi anlaşıldıktan sonra, su dengesi ile ilişkili patolojilerin ayrıntılarına ulaşılmıştır. Bugüne dek böbrek dokusunda lokalize olan en az altı su kanalı tipi tanımlanmıştır. Su kanalları "aquaporin" (AQP) şeklinde ifade edilmektedir. AQP1, AQP2, AQP3, AQP4, AQP6 ve AQP7 böbrek tübül epitellerinin farklı tiplerinde ve farklı yerlerinde lokalize su kanallardır. Organizmada böbrek dokusu dışındaki dokularda da su kanalları bulunmuştur. AQP5, AQP8 ve AQP9 submandibuler bez, testis, pankreas, karaciğer, kolon, lökosit, akciğer gibi dokularda saptanmıştır. Böbrekte bulunan su kanalları aynı zamanda testiste (AQP2), beyinde ve diğer organlarda da gözlenebilir (1). Su kanallarının yapısı Su kanalları hücre membranında bulunan altı adet bölümü ve bunları hücre içi ve hücre dışından birbiri ile birleştiren amino asit zincirlerinden oluşmaktadır. Amino ve karboksil grupları ile sitoplazmada sonlanmaktadır. Su kanallarını oluşturan amino asit zincirlerinin dizin şekli kum saati görünümüne yol açmaktadır. AQP1, AQP2, AQP3, AQP4 ve AQP5 membranda tetramer halinde, AQP4 ise kareler şeklinde sıralanmaktadır (Şekil 1) (2). Böbrek dokusundaki su kanallarının dağılımı: AQP1 269 amino asidden oluşmuştur. Proksimal tübül ve inen ince Henle kıvrımındaki epitel hücrelerinin apikal (lümene bakan) ve basolateral (tübül bazal membran tarafındaki) membranda bulunurlar. AQP2 271 amino asidden meydana gelmiştir. Toplayıcı tübüllerinin ana hücrelerinin apikal membranına lokalizedir. Ayrıca hücre içinde sitoplazmada veziküllerde bulunur. AQP3 292 amino asidden oluşup, toplayıcı tübüllerin ana hücrelerinin bazolateral membranında, 301 amino asidden meydana gelen AQP4 ise medulladaki toplayıcı tübüllerin bazolateral membranında bulunmaktadır. AQP6 276, AQP4 269 amino asid içermektedir. AQP6'nın kortekste ve muhtemelen medullada bulunduğu, AQP7'nin ise kortekste apikal membranlarda olduğu öne sürülmektedir (Şekil 2) (1,2,3).
FULL TEXT (PDF): 
4-7

REFERENCES

References: 

1. Nielsen S, Kwon T, Christensen BM, Promeneur D, Frokiaer J, Marples D. Physiology and patophysiology of renal aquaporins. J Am Soc Nephrol 1999; 10:647¬663.
2. Os CH, Deen PMT. Role of aquaporins in renal water handling: Physiology and patophysiology. Nephrol Dial
Transplant 1998, 13:1645-1651.
3. Martin PY, Schrier RW. Role of aquaporin-2 water channels in urinary concentration and dilution defects. Kidney Int 1998; 53 (suppl 65): ss57-62
4. Berl T. Water channels in health and disease (editorial).
Kidney Int 1998, 53:1417-1418.
5. Bichet DG. Nephrogenic diabetes insipitus. Oxford Textbook of Clinical Nephrology. In: Davison A, Cameron SJ, Griinfeld JP. Kerr D, Ritz E, Winerals CG (eds), 2nd ed, Oxford University Press, Oxford 1998, pp: 1095-1109.
6
6. Hochberg Z, Lieburg A, Even L, Brenner B, Lanin NA Oost BA, Knoers N. Autosomal recessive nephrogenic diabetes insipitus caused by an aquaporin-2 mutation. JCE&M 1997, 82(2):686-689.
7. Goji K, Kuwahara M, Gu Y, Matsuo M, Marumo F, Sasaki S. Novel mutations in aquaporin-2 gene in female siblings with nephrogenic diabetes insipitus: Evidence of disrupted water channel function. JCE&M 1998, 83(9):3205-3209.
8. Hochberg Z, Even L, Danon A. Amelioration of polyuria in nephrogenic diabetes insipitus due to
aquaporin-2 deficiency. Clin Endocrinol 1998, 49:39¬44.
9. Earm J, Christensen BM, Froklaen J, Marples D, Han J, Knepper M, Nielsen S. Decreased aquaporin-2 expression and apical plasma membrane delivery in kidney collecting ducts of polyuric hypercalcemic rats. J Am Soc Nephrol 1998,9:2181-2193.
10. Beitz E, Schultz JE. The mammalian aquaporin water channel family: A promosing new drug target (abstract).
Curr Med Chem 1999, 6(6): 157-467.
7

Thank you for copying data from http://www.arastirmax.com